简述酶竞争性抑制和非竞争性抑制的特点

来源：学生作业帮编辑：神马作文网作业帮分类：生物作业时间：2024/11/21 00:08:46

简述酶竞争性抑制和非竞争性抑制的特点

1、竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用.
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制.
2、非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低
特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数

酶竞争性抑制的特点生物化学酶的竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用的异同有哪些? 泰医请列表比较无抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的动力学参数的变化规律酶的非竞争性抑制的动力学特征是什么? 别构调节非竞争性抑制调节两种都是和酶的其他部位可逆结合区别是什么什么叫竞争性抑制,以磺胺类药物为例说明竞争性抑制作用的特点大神们帮帮忙说明竞争性抑制的概念和特点,解释磺胺类药物的作用机理和用药原则以磺胺类药物的作用机制为例说明竞争性抑制的特点. 中科院生化题：在酶的可逆抑制剂中,不影响酶的二级常数（Kcat/Km)的是：竞争性、非竞争性、反竞争性抑制问一下反竞争性抑制的米氏方程为什么Vmax/Km的值不变? 竞争性抑制作用时为什么米氏方程里的Km 变成了 Km(1+[I]/Ki) 当底物与酶的活性部位形成互补结构时,可催化底物发生变化,如图甲Ⅰ所示.酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子.竞争性抑制