为什么米氏常数是酶的特征常数而Vmax 不是
来源:学生作业帮助网 编辑:作业帮 时间:2024/09/25 03:27:58
酶活、比活力、分子量等
因为在初速率时酶的活性最高,随着反应的进行,产物减少反应物增加,可能导致pH等的变化,影响了酶的活性,会不准确
米氏常数可以用来表示酶的反应活性,其意义为酶达到最大反应速率的一半时底物的浓度,和结合常数有联系但是是完全不同的概念,从公式中也可以看出,与结合常数没有什么关系的
Km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数.它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然.
(1)特征常数就是指不受其他因素影响的常数.“常数”,你的应该理解.特征就是不同的酶有其自身的Km常数,各自具有各自的特异性.每一种酶的Km值是不一样的.(2)我觉得第二个问题有点钻牛角尖了.本质上讲
我了个去…竟然是你问的…
米氏方程表示一个酶促反应的起始速度(v)与底物浓度(S)关系的速度方程,v=VmaxS/(Km+S).Km为米氏常数再问:如何理解vmax不是特征常数?
这是酶促反应动力学里的内容,影响反应速度的有六大因素:1酶浓度2底物浓度3温度4pH5激活剂6抑制剂,而1和2是内因,3-6是外因.这个问题首先你要知道什么是Km值,先看一下推导:E+S->ES平衡常
米氏常数是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变;非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减
其单位为摩尔浓度,一般是mol/l
拉普拉斯变换从本质上说如果常数的定义是"常数"则其不存在拉普拉斯变换.如果说该常数定义是"阶跃信号"并且定义他阶跃到了a值则其拉普拉斯变换为a/s这个东西如何去理解它呢?拉普拉斯变换最初被用来解决(输
不是的.酶的特征性常数是米氏常数,即酶的Km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞
酶的特征性常数是米氏常数,即酶的Km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞争性抑制
这个取决于你手中的棱镜参数!再问:我的棱镜参数就是-30mm呀,可为何全站仪上要输+30mm,而不是-30mm呢再答:这个你要研究一下全站仪的工作原理了!!!!!
常数的方差等于0,但方差等于0的随机变量不一定是常数."而是这个随机变量取常数C的概率为1."反过来说,这个随机变量不取常数C的概率为0,这样不取常数C的情形可以忽略不计,我们就认为这个随机变量取常数
米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数.它的意义如下:它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,图示以及公式推导.它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反
导数的几何意义是函数该点的斜率,当函数为y=k时,那该函数在其范围的斜率为0,所以常数的导数为0也可以从其几何意义上去解释
米氏方程中的Km的实际定义是反应进行时反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度.
常数的极限是它本身,常数都有界.
"常数的极限"的应该理解为"常数数列的极限",所以顾名思义常数的极限是就是该数列的极限,当然就是本身了.至于常数导数是0,用极限的定义证明.