肌球蛋白和肌动蛋白有什么区别?

肌球蛋白和肌动蛋白有什么区别?

收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白.肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的,半个多世纪之后,对肌球蛋白的生化分析才开始进行.肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分,分子呈杆状,一端具有两个球形区域,似豆芽的头部,由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成,是肌球蛋白重要生物活性所在地,另一端是一个丝状“尾巴”,由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕.肌球蛋白具有二个生物学作用：一是具有ATP酶活性,能裂解ATP,释放化学能；二是具有与肌动蛋白结合的能力.研究表明心脏的MHC是由两种基因编码,即α-MHC和β-MHC基因,这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体,所以相应的有三种分子异构体存在,即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体).由于α、β-MHCATP酶活性不同,因此不同的异构体之间所具有的ATP酶活性及收缩活性也不同.肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定,故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高,肌肉收缩速率最快,耗能也最多,而以V3占优势的心肌情况正相反,以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2,3〕.肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变,是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果.V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡,V3通过减少耗能而适应压力超负荷.当能量供不应求时,肌球蛋白异构体向V3转化,使ATP酶活性下降,心肌收缩功能降低,表现为Vmax下降,最大张力正常,而达到最大张力的时间延长,心肌作功时耗氧量下降,结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力,所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率.
正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关.成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%～90%,而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%～90%,人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕.
对心肌肥厚等病理状态研究显示,心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性,推测这可能是动物机体的一种适应反应,例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多,结果使心肌耗氧降低,收缩速率下降,被认为是一种经济的适应性反应〔5〕.
与肌球蛋白相比,肌动蛋白结构及功能相对简单.分子单体为球形,单体上有与肌球蛋白头相结合的位点,许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体.
另有：
肌球蛋白 （myosin） 肌原纤维粗丝的组成单位.存在于平滑肌中.在肌肉运动中起重要作用.其分子形状如豆芽状,由两条重链和多条轻链构成.两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状,构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起,构成豆芽的瓣.被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶.其分子量约为51万.在粗丝中,都是分子的头朝向粗丝的两端,呈纵向线性缔合排列.、
肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码.单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点.一个是ATP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点. 　　肌动蛋白至少表达成6种异构形式,分为α、β、γ三种类型根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为 3 类,α 分布于各种肌肉细胞中,β 和 γ 分布于肌细胞和非肌细胞中.有三种 α 肌动蛋白（骨骼肌、心肌和平滑肌）、一种 β 肌动蛋白和两种 γ 肌动蛋白（γ 平滑肌和 γ 非平滑肌）.
详情可参见：
http://baike.baidu.com/view/63515.htm
http://baike.baidu.com/view/688345.htm