神马作文网请问蛋白质的前肽有什么作用?
来源：学生作业帮 编辑：神马作文网作业帮 分类：综合作业 时间：2024/11/11 14:14:18
请问蛋白质的前肽有什么作用?
因为你说的前肽现在还没有一个很好的定义,按照我的理解可以大致看做是蛋白酶原激活后切掉的那个部分,一般由于前肽能够封闭蛋白酶的活性中心（直接封闭或者变构作用等等）,从而使酶原或者蛋白前体没有活性,而在酶原或者蛋白前体激活过程中,该前肽往往被切割掉（自水解或者被其他蛋白酶）,这样就成为了又功能的蛋白了,下面是个例子,希望能够帮助你.
蛋白酶体的组装是一个十分复杂的过程,这是因为必须将数量众多的亚基正确地结合到一起才能形成一个有活性的核心颗粒复合物.β亚基被合成后,其N末端带有“前肽”（propeptide）；在组装20S颗粒的过程中,“前肽”通过翻译后修饰作用以暴露出活性位点.首先,将α亚基组装为七元环,为对应的前β环提供模板,然后完成前β环的组装,这样就形成了半个核心颗粒.接着,两个半个核心颗粒之间的两个β环相结合,并触发苏氨酸依赖的“前肽”的自降解,从而暴露出活性位点,这就组装成了一个有活性的20S核心颗粒.β环之间的这种相互作用主要是由保守的α螺旋残基之间的盐桥和疏水相互作用来介导的；而通过突变这些保守残基,可以破坏蛋白酶体的组装,从而从另一方面证实了这些残基对于组装的重要性.
蛋白酶体的组装是一个十分复杂的过程,这是因为必须将数量众多的亚基正确地结合到一起才能形成一个有活性的核心颗粒复合物.β亚基被合成后,其N末端带有“前肽”（propeptide）；在组装20S颗粒的过程中,“前肽”通过翻译后修饰作用以暴露出活性位点.首先,将α亚基组装为七元环,为对应的前β环提供模板,然后完成前β环的组装,这样就形成了半个核心颗粒.接着,两个半个核心颗粒之间的两个β环相结合,并触发苏氨酸依赖的“前肽”的自降解,从而暴露出活性位点,这就组装成了一个有活性的20S核心颗粒.β环之间的这种相互作用主要是由保守的α螺旋残基之间的盐桥和疏水相互作用来介导的；而通过突变这些保守残基,可以破坏蛋白酶体的组装,从而从另一方面证实了这些残基对于组装的重要性.