酶的最适温度不是酶的特征性常数-搜答案-神马作文网

酶活、比活力、分子量等

不是物理常数这个问题非常容易理解,其实不需要你想的过于复杂.ph值和温度直接影响酶的活性,这两个因素相互作用而且其过程（化学和生物过程）又是十分复杂的,从理论上讲根本不可能有一确定的常数来确定酶的活性

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（1）特征常数就是指不受其他因素影响的常数.“常数”,你的应该理解.特征就是不同的酶有其自身的Km常数,各自具有各自的特异性.每一种酶的Km值是不一样的.（2）我觉得第二个问题有点钻牛角尖了.本质上讲

米氏常数是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减

我了个去…竟然是你问的…

米氏方程表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程,v=VmaxS/（Km+S）.Km为米氏常数再问：如何理解vmax不是特征常数？

这是酶促反应动力学里的内容,影响反应速度的有六大因素：1酶浓度2底物浓度3温度4pH5激活剂6抑制剂,而1和2是内因,3-6是外因.这个问题首先你要知道什么是Km值,先看一下推导：E+S->ES平衡常

Km值即米氏常数是酶的特征性常数.Km值是酶的特征性常数,只与酶的性质,酶所催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH、有无抑制剂等）有关,与酶的浓度无关.酶的种类不同,Km值不同,同一种酶与不同底物作用

动物最适温度：35~40度植物最适温度：40~50度微生物：差别较大,比如tap酶70度

酶活性最高的温度

不是的.酶的特征性常数是米氏常数,即酶的Km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞

不是啊,算是化学特征

酶的特征性常数是米氏常数,即酶的Km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞争性抑制

各种酶的适宜温度大致是37摄氏度(最接近于人体温度.)PH是1.8左右

生物上不用考虑；确实,但是实际的影响在实际中是很小的,高中化学需要考虑,其他需要考虑较小H+浓度变化也要考虑,但是生物上是不需要的；有问题其追问~

其实在人教的教材中没有把这个知识点讲清楚,实际上,随着温度的升高,蛋白质或酶的活性是下降的,而温度的升高又会提高反应速度,即：温度与反应速度呈正比,温度升高与酶的活性呈反比,所谓的最适温度是取中间值,

缓冲液如不进一步的说明一般指纯水酶的最适pH如不加限定,一般是指酶在最适温度,适度,最适环境下所要达到最大酶促反应时所需的pH

酶的最适温度是定值不同酶的最适温度不同是常数

30多度最好,过了四十度就不行了另外洗真丝的就不能用那个加酶的