神马作文网蛋白质变性紫外吸收值
来源：学生作业帮助网 编辑：作业帮 时间：2024/09/29 05:34:09
由于蛋白质中存在着含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此蛋白质溶液在280nm处具有紫外吸收高峰.在一定浓度范围内,蛋白质溶液在此波长处的吸光度与其浓度呈正比关系,因此利用这一性质可进行蛋白质定量测定.该
phe257nmtyr275try280!最大为280.
蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性.
不好意思哈~上一个答案自以为是了~不好意思!“使用280nm紫外吸收法测定蛋白质取决于完整肽键”这句话本身就是错的吧,我在网上发现了两种说法,就是同样的题目却给出了不一样的答案：一个题是：198853
波长不同：蛋白在280nm,核酸在260nm.这取决于生色团,即分子结构.均一性不同：核酸的每种碱基都有吸收,而且相差不多,因而定量时线性很好；蛋白的20种构件中只有三种有吸收,相互差异也较大,所以蛋
变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.\x0d引起蛋白质变性的原因可分
蛋白质的变性（不可逆）：破坏蛋白质的结构,使其变质.蛋白质变性的因素：物理：高温、紫外线等化学：强酸、强碱、甲醛、重金属盐（Ba2+、Hg2+、Cu2+、Ag+等）等
熟鸡蛋确实变性了蛋白质变性后,分子结构松散,不能形成结晶,易被蛋白酶水解,不会影响氨基酸.我们吃鸡蛋需要的是里面的氨基酸,因此鸡蛋变性反而利于我们摄取里面的氨基酸,减轻我们的胃的工作负担.吃熟鸡蛋好于
化学变化.蛋白质与重金属离子等反应,破坏了蛋白质空间结构.就像重金属中毒可以喝牛奶解毒
你在利用UV测定之前,首先要做一个“OD280对蛋白质浓度”的一个标准曲线（工作曲线）,这样从理论上,你可以通过OD值来换算出所测样品的蛋白质浓度,即所谓的真实值.但是任何方法都有缺陷,此处所用的标准
因为核酸在260nm处的光吸收比280nm更强,但蛋白质却恰恰相反,因此可利用280nm及260nm的吸收差来计算蛋白质的含量.常用下列经验公式计算：蛋白质浓度（mg/mL）=1.45A280-0.7
并不是所有蛋白质都有二硫键再问：那氢键一定断么再答：一般氢键断裂，但同时还会有其他化学键也会断裂
蛋白质氨基酸中苯环和大pai键吸收紫外线
蛋白质溶液在275--280nm具有一个吸收紫外吸收高峰.核苷、核苷酸和核酸在240~290nm的紫外波段有一强烈的吸收峰
蛋白质变性后就失去了生理活性,也就是说,不再具有生理功能,不能恢复原状.蛋白质盐析后,它还具有生理活性,这是提纯蛋白质的方法.
蛋白质变性（proteindenaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.
传统上人们认为鸡蛋应当熟吃,可是一些激进的健康生活专家建议所有食物生吃,鸡蛋也不例外.也有一些地区的居民认为,鸡蛋生吃更有营养,能预防上火.而另一些专家强烈反对生吃,认为生吃鸡蛋很不安全.建议熟吃的理
你问的应该是这个吧再答： 再答： 再问：它的结构咋变再答：看你是用什么物质了。氨基酸是两性物质。可以和强酸强碱反应。比方说用了酸，就可以和氨基反应。变成硝基类有机物。碱可以把COO
色氨酸、酪氨酸,因为它们都是芳香族氨基酸,含共轭双键,色氨酸在280nm处,酪氨酸在275nm处.另外,苯丙氨酸也是芳香族氨基酸,但它的最大吸收峰在257nm处
化学就够改变再问：那高压环境下会凝固变性吗？再答：有可能但是我没有证据